«

»

ago 27

swarovski attività biologiche del hap46

attività biologiche del hap46

hap46 / bag1m e la sua attività sulla proteinfolding isoforme di mammiferi hsp70 accompagnatori.essi interagiscono con il campo di atpbinding hsp70 o hsc70, lasciando il substratebinding sito disponibile per ulteriori interazioni.trimeric complessi possono quindi forma con, per esempio, fattori di trascrizione.inoltre, hap46 / bag1m e grandi isoforma hap50 / bag1l legarsi al dna nonspecifically e migliorare la trascrizione in vitro e su l ‘iperespressione in cellule intatte.questi elementi sono legati a effetti positivi sulla proliferazione cellulare e di sopravvivenza.questo esame si concentra su dnabinding attività e transcriptional stimolazione da hap46 / bag1m, e presenta un modello molecolare per il meccanismo di base.è stato proposto che fattori di trascrizione sono reclutati in complessi con hap46 / bag1m o hap50 / bag1l attraverso hsp70 / hsc70 e che responseelementbound complessi che contengono hap46 / bag1m e / o hap50 / bag1l insieme hsp70s bersaglio e sulla trascrizione basale machinery.hap46/bag1m fu scoperto indipendentemente da tre gruppi che erano espressione di screening di ricerca di partner delle rispettive proteine che stavano studiando.et al (1995) proiettato un topo embrione cdna biblioteca con bcl2 e clonato un cdna che codifica una proteina 219residue, che hanno chiamato bcl2associated athanogene 1 (bag1).il nome “athanogene” (dalla parola greca athnatos, ovvero « contro la morte “) è stato scelto perché transfected cellule risposto meno drasticamente i swarovski l stimoli.simili sono stati clonati sequenze da et al (1996), che ha proiettato la stessa biblioteca con il recettore per il fattore di crescita plasmamembrane degli epatociti.il terzo gruppo usato un’espressione umana di bib swarovski lioteca e i recettori glucocorticoidi e così scoperto il 274residue proteina umana (1995).questo ha un peso molecolare apparente di 46 kda ed è stato chiamato in receptorassociating proteine rap46, poi rinominata hsp70 / hsc70associating proteine di dimensione molecolare apparente 46 kda (hap46) (et al, 1997) per le ragioni illustrate qui di seguito.il gene è localizzato sul cromosoma umano 9 parti della regione (et al., 1996).essa dà luogo a una sola trascrizione di 4 kb (1995) e il promotore contiene siti di legame per diversi fattori di trascrizione che sono importanti per l’espressione (yang et al., 1999). le tre sequenze (et al, 1995; 1995; et al., 1996), sono analoghi, con l’eccezione di 55 ulteriore amminoacido acidi presenti nella proteina umana.il topo dna complementari sono stati successivamente esteso per la loro somiglianza copre quasi l’intera sequenza (et al., 1997; et al., 1998).questo è sorprendente, visto che diversi omologia proteine bersaglio erano state utilizzate per l’interazione di screening.questo è ancora più sconcertante, quando altre proteine sono state trovate a interagire con la proteina hap46 / bag1, come altri membri della nuclearreceptor 5 (1995; et al., 1998; liu et al., 1998), diversi fattori di trascrizione (non et al., 1997), la plateletderived de­terminante per la crescita del recettore (et al., 1996) la proteina chinasi raf1 (canzone et al., 2001), l’uomo homologue siah1a di drosophila sette in contumacia (et al., 1998) e proteasomes (et al., 20a). una svolta con la scoperta che il heatshock proteine hsp70 e costitutivo hsc70 importante interagire partner della proteina (et al., 1997; 1997; et al, 1997; et al, 1997).questa interazione si manifesta con hsp70s mammiferi ed insetti, ma non con endoplasmic bip o hsp70s che sono di pianta, lievito o di origine batterica (et al., 1997).questo è importante perché l’esca di proteine che sono stati utilizzati per la clonazione, sono state prodotte nel sistema del baculovirus, che contiene l’hsp70s e, di conseguenza, spiega l’ampia gamma di partner di interagire hap46 / bag1.hap46/bag1 colpisce hsp70 activitieshsp70s sono un importante e altamente conservata la famiglia di accompagna swarovski tori che sono coinvolti in molti processi biologici.essi appoggiano la piega di nuovo sintetizzato e misfolded i polipeptidi, prevenire l’aggregazione proteica, l’aiuto di proteine traslocaz swarovski ione attraverso le membrane (vedi, per esempio, et al., 2001) e anche un ruolo nell’assemblea di multimeric proteine.un noto esempio è la generazione di heteromeric membri dell ‘ormone steroideo recettori (et al., 2001), ma ci sono altri esempi di funzioni analoghe (et al., 2003).hsp70s tipicamente consistono di due parti differenti: il atpbinding dominio e il substratebinding dominio.cooperano strettamente e le loro strutture tridimensionale è conosciuto (et al., 2001).il primo dominio consiste in due sotto – paragrafi più o meno simmetrici, i e ii, con una fossetta centrale che ospita il sito nucleotidebinding.legato atp idrolizzato lentamente e il conseguente cambio di nuovo atp da adp.il dominio substratebinding ha la capacità di interagire con un quasi illimitata gamma di proteine (et al., 2001), importante, l’interazione di hap46 / bag1 con hsp70 / hsc70 mak